Beurteilende(r)| Name: | Ao.Univ.Prof. Dr.phil. Iain B.H. Wilson |
| Herkunftsbetrieb: | |
| Arbeit |
| Typ der Arbeit: | Masterarbeit |
| Sprache der Arbeit: | Englisch |
| Titel der Arbeit in Originalsprache: | Xylose metabolism in Trichomonas vaginalis |
| Titel der Arbeit in deutsch: | Xylose-Metabolismus in Trichomonas vaginalis |
| Titel der Arbeit in englisch: | Xylose metabolism in Trichomonas vaginalis |
| Publikationsmonat: | 02.2010 |
| Seitenanzahl: | 101 |
| Online-Katalog der Universitätsbibliothek Bodenkultur |
| AC-Nummer: | AC08013196 |
| Abstract |
| Abstract in Deutsch: | Verschiedene Studien haben gezeigt, dass Xylose für die Kreuzreaktion von Trichomonas vaginalis Glykoproteinen mit anti-Krenperoxidase verantwortlich ist.
Basierend auf der Homologie zu Enzymen von anderen Organismen wie zum Beispiel der Pflanze Arabidopsis thaliana wurde eine T. vaginalis cDNA kloniert. Diese UDP-Xylose Synthase (EC 4.1.1.35) wurde in Escherichia coli exprimiert und mittels High Pressure Liquid Chromatography und Massenspektroskopie untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass UXS tatsächlich die erwartete enzymatische Aktivität besitzt.
Anschließend wurden fünf cDNAs von T. vaginalis Xylosyltransferasen kloniert und charakterisiert. Die Transfektion in Spodoptera frugiperda Insektenzellen war erfolgreich, während die Expression nicht die enzymatische Aktivität der Xylosyltransferasen bestätigen konnte.
Zusammenfassend lässt sich sagen, dass diese Studie neue Hinweise auf einen Xylose-Metabolismus des Parasiten Trichomonas vaginalis bietet.
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| Abstract in Englisch: | Pentose residues on the N-glycans of T. vaginalis have been explored and the reactivity of anti-horseradish peroxidase to trichomonad proteins suggests that these pentose residues are xylose. Inhibition studies clearly indicated that the binding of anti-HRP was due to a xylose residue attached in an β-1,2-linkage to the core N-acetylglucosamine.
A Trichomonas vaginalis cDNA based on the homology to enzymes from other organisms such as A. thaliana was cloned. This UDP-xylose synthase (EC 4.1.1.35) was expressed in Escherichia coli and found to indeed possess the expected enzymatic activity which we confirmed by high pressure liquid chromatography and mass spectrometry.
Subsequently, five cDNAs of T. vaginalis xylosyltransferases have also been cloned and characterized. However, expression in Spodoptera frugiperda insect cells was not successful, even though the transfection could be verified. The xylosyltransferases enzymatically function has still to be verified.
In conclusion, this study offers new evidence that there is indeed a xylose metabolism in the parasite Trichomonas vaginalis.
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| Schlagworte |
| Schlagwörter Deutsch: | Trichomonas, UDP-Xylose |
| Schlagwörter Englisch: | Trichomonas, UDP-Xylose |
| Sonstiges |
| Signatur: | D-14224 |
| Organisationseinheit, auf der die Arbeit eingereicht wird: | H77200 Institut für Biochemie (DCH/BC) |
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